นักวิจัยในฝรั่งเศสได้รับหลักฐานการทดลองเกี่ยวกับแรงดึงดูดระหว่างโปรตีนในเซลล์เป็นเวลานานกว่า 50 ปีหลังจากเสนอแนวคิดนี้ครั้งแรก แรงเหล่านี้ถูกสื่อกลางโดยการแผ่รังสีแม่เหล็กไฟฟ้า และพวกมันสามารถอธิบายได้ว่าโมเลกุลค้นหาเป้าหมายของพวกมันภายในเซลล์ที่มีชีวิตอย่างหนาแน่นได้อย่างไร
ในช่วงเวลาใดก็ตาม ปฏิกิริยาระหว่างคู่ประมาณ 130,000 ครั้งอาจเกิดขึ้นระหว่างโปรตีนในเซลล์
ที่มีชีวิต
สิ่งเหล่านี้ถูกสื่อกลางโดยปรากฏการณ์ต่างๆ รวมถึงแรงแวนเดอร์วาลส์และพันธะไฮโดรเจน ปฏิกิริยาทางชีวเคมีทำงานในการตั้งค่า “ล็อคและกุญแจ” โดยโมเลกุลจะต้องค้นหาและผูกมัดกับตัวรับเพื่อกระตุ้นกระบวนการของชีวิต เพื่อให้สิ่งนี้เกิดขึ้นอย่างมีประสิทธิภาพภายในเซลล์ โมเลกุลจะต้องค้นหา
คู่สายเลือดเดียวกัน (กุญแจจะต้องหาแม่กุญแจที่ถูกต้อง) ให้เร็วกว่าการเคลื่อนที่แบบบราวเนียนง่ายๆ อย่างไรก็ตาม เหตุการณ์นี้เกิดขึ้นอย่างรวดเร็วและมีประสิทธิภาพได้อย่างไรนั้นเป็นปริศนา คำอธิบายหนึ่งที่เป็นไปได้คือแรงดึงดูดของไฟฟ้าสถิต แต่ไอออนเคลื่อนที่ในไซโตพลาสซึมของเซลล์
จะกรองสนามไฟฟ้าสถิตออกไปในช่วงที่ยาวกว่า 100 นาโนเมตรปฏิสัมพันธ์ทางไฟฟ้าในปี 1960 นักฟิสิกส์เชิงทฤษฎีเสนอว่าการแลกเปลี่ยนเรโซแนนซ์ของรังสีระหว่างโมเลกุลขนาดใหญ่และคู่สายเดียวกันอาจเป็นคำตอบ จากมหาวิทยาลัย ซึ่งเป็นนักทฤษฎีหลักของงานนี้อธิบายว่า
“อันตรกิริยาของไฟฟ้าสถิตได้รับการปกป้อง แต่โดยหลักการแล้ว ปฏิสัมพันธ์ของอิเล็กโทรไดนามิกจะไม่เกิดขึ้น หากสิ่งเหล่านี้เกิดขึ้นที่ความถี่สูงเพียงพอ” ให้เหตุผลว่าหากโมเลกุลเกิดการสั่นแบบรวมในสภาวะตื่นเต้น พวกมันอาจทำตัวเหมือนเสาอากาศและปล่อยรังสีเทอร์เฮิร์ตซ์ออกมา
หากคู่ที่มีสายเลือดเดียวกันดูดซับรังสีนี้ไว้ได้ ทั้งสองก็จะดึงดูดกันเป็นผลอธิบายว่า “สารชีวโมเลกุลทำตัวเป็นเสาอากาศชนิดพิเศษที่เรียกว่าซึ่งมีขนาดเล็กกว่าความยาวคลื่นของรังสีมาก และเป็นผลจากสมการของ Maxwell ที่ทำให้เราสามารถกระตุ้นปฏิสัมพันธ์ที่น่าดึงดูดใจเหล่านี้ได้”
อย่างไรก็ตาม
ในขณะนั้นยังไม่มีหลักฐานว่าโปรตีนสามารถแสดงการสั่นพ้องร่วมนี้ได้ ดังนั้นคำแนะนำของ จึงกลายเป็นฝุ่นผงปัญหาหลัก อธิบาย คือองค์ประกอบหลักของไซโตพลาสซึมของเซลล์ ซึ่งก็คือน้ำ ดูดกลืนรังสีเทระเฮิรตซ์อย่างมาก ทำให้สเปกโตรสปีเทระเฮิรตซ์มีความท้าทายอย่างมาก
ความผันผวนของความถี่เทระเฮิรตซ์ในปี 2018 Torres และเพื่อนร่วมงานได้ติดฉลากโมเลกุลของโปรตีน ด้วยฟลูออโรฟอร์ที่ดูดซับแสงได้ 488 นาโนเมตร จากนั้นพวกเขากระจายโปรตีนนี้ในน้ำและหยดสารละลายที่ฉายรังสีด้วยเลเซอร์ 488 นาโนเมตร เมื่อใช้เส้นลวดนาโน พวกเขาตรวจพบความผันผวน
ของความถี่ระดับเทระเฮิรตซ์ของสนามไฟฟ้ารอบๆ หยด ซึ่งตรงกับการคาดการณ์ทางทฤษฎีจาก และเพื่อนร่วมงาน สิ่งนี้แสดงให้เห็นว่าโปรตีนสามารถสร้างโหมดรวมได้ แต่ไม่ใช่ว่าแรงที่เกิดขึ้นนั้นแข็งแกร่งเพียงใด อธิบายว่า “โดยหลักการแล้ว แรงเหล่านี้อาจอ่อนแอมาก ดังนั้นจึงไม่สนใจในชีววิทยา” กล่าว
ขณะนี้ในบทความใหม่ที่ตีพิมพ์นักวิจัยได้แสดงให้เห็นว่าแรงทางไฟฟ้าพลศาสตร์สามารถกระตุ้นการเปลี่ยนเฟสในชีวโมเลกุลได้ ขั้นแรก พวกเขาใช้เทคนิคแบบเส้นลวดนาโนที่ได้รับการปรับปรุงเพื่อศึกษาทั้ง BSA ที่มีข้อความกำกับและโปรตีนสาหร่ายตัวที่สองที่ดูดซับแสงตามธรรมชาติ ครั้งนี้
แทนที่จะมองหาการสั่นแบบรวมในโปรตีนเพียงอย่างเดียว นักวิจัยมองว่าการสั่นเหล่านี้เปลี่ยนไปอย่างไรเมื่อพลังงานเลเซอร์เปลี่ยนแปลงพวกเขาพบว่าเมื่อเพิ่มกำลังแสงเลเซอร์ ความถี่ของการสั่นจะเปลี่ยนไป ซึ่งแสดงว่าปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนนั้นแข็งแกร่งขึ้นตามที่ทำนายไว้ตามทฤษฎี เมื่อพวกเขา
ลดพลังงานลง กระบวนการก็กลับกัน นอกจากนี้ สำหรับโปรตีนสาหร่าย พวกเขาใช้เทคนิคสเปกโทรสโกปีอิสระแบบใหม่เพื่อแสดงให้เห็นว่าด้วยกำลังแสงเลเซอร์สูง โปรตีนจะก่อตัวเป็นกระจุกขนาดใหญ่ การดูดซับที่สูงกว่าน้ำเนื่องจากโมเมนต์ไดโพลรวมนี้” ทอร์เรสซึ่งเป็นหัวหน้างานทดลองใหม่อธิบาย
ขณะนี้นักวิจัยตั้งใจที่จะตรวจสอบผลกระทบของปรากฏการณ์เหล่านี้ Torres ชี้ไปที่การศึกษาเกี่ยวกับออปโตเจเนติกส์ในปี 2014 ซึ่งโปรตีนสองชนิดรวมตัวกันอย่างลึกลับเมื่อถูกฉายรังสีด้วยแสง “เราให้ผลลัพธ์ที่ค่อนข้างคล้ายกัน แต่ด้วยข้อมูลเชิงลึกที่ลึกกว่าจากมุมมองทางกายภาพ” เขากล่าว
โดยทั่วไปแล้ว
พวกเขาต้องการทราบวิธีการทำงานของแรงในเซลล์ที่ไม่มีเลเซอร์ “งานของเราเปิดหัวข้อการวิจัยใหม่และกว้าง” เขาอธิบาย “ในช่วงวิวัฒนาการของสิ่งมีชีวิตบนโลกใบนี้ ธรรมชาติได้ใช้ประโยชน์จากปรากฏการณ์ทางกายภาพทั้งหมด คงยากที่จะเข้าใจว่าทำไมธรรมชาติถึงไม่ใช้สิ่งเหล่านี้”
“เป็นการทดลองที่น่าสนใจจริงๆ” นักชีวฟิสิกส์ จากมหาวิทยาลัย ของแคนาดา กล่าว “ไม่ว่าจะนำไปใช้ในเซลล์หรือไม่ ฉันคิดว่ายังต้องได้รับการพิสูจน์และนั่นจะเป็นตัวกำหนดความสำคัญสูงสุด แต่นี่เป็นขั้นตอนแรก อืม ขั้นตอนที่สอง” ในหลายๆ แนวคิดสำหรับการทำงานต่อไปแนะนำว่าการที่โปรตีนและโมเลกุล
ที่กล่าวว่า ความยืดหยุ่นที่ AM มีให้ในแง่ของความอิสระในการออกแบบ การรวมชิ้นส่วน และฟังก์ชันการทำงานที่เพิ่มขึ้น แสดงให้เห็นว่าขณะนี้มีโอกาสที่น่าตื่นเต้นในการเปลี่ยนแปลงที่กว้างขึ้นและสำคัญยิ่งขึ้นในวิธีที่เราเข้าใกล้การออกแบบระบบสุญญากาศ AM ทำให้สามารถรับรู้ถึงการออกแบบ
ตามความต้องการอย่างแท้จริงซึ่งได้รับการปรับให้เหมาะสมสำหรับประสิทธิภาพของระบบ และไม่ถูกจำกัดด้วยความสามารถในการผลิตแบบดั้งเดิม การใช้โครงสร้างขัดแตะและรูปทรงเรขาคณิตที่ซับซ้อนอื่นๆ (เช่นเดียวกับที่เราทำกับต้นแบบนี้) ช่วยให้นักออกแบบสามารถลดมวลของส่วนประกอบทั่วไปลงได้อีก ในขณะที่ยังคงความสมบูรณ์ของโครงสร้างและความเสถียร AM
แนะนำ ufaslot888g
